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Questa Cmap, creata con IHMC CmapTools, contiene informazioni relative a: controllo_enzimi_28_1_09, modifica struttura terziaria intorno al sito allosterico si propaga al sito catalitico che ne risulta modificato, competizione di I con S per lo stesso sito attivo diventa attenuata con elevate [S], risposta a stimoli può essere sia positiva, subunità capaci di inflenzarsi l'un l'altra tramite mantenimento di una struttura complessiva SIMMETRICA, diminuzione di Km mantenendo comunque andamento iperbolico del grafico V/[S], enzimi a struttura quaternaria aventi elevata risposta a stimoli, aumento di Km invarianza di Vm rispetto alla cinetica senza inibitore mantenendo comunque andamento iperbolico del grafico V/[S], MODULAZIONE può essere eterotropa, copie identiche del sito attivo poste nelle diverse subunità, non competitiva o allosterica è un caso particolare di MODULAZIONE, subunità capaci di inflenzarsi l'un l'altra tramite L'EFFETTO COOPERATIVO, negativa riconoscibili cineticamente da andamento sigmoide del grafico V/[S], modello Monod spiegano in modo simile L'EFFETTO COOPERATIVO, non competitiva o allosterica è dovuta a legame reversibile dell'inibitore su un sito non catalitico (sito allosterico), competitiva riconoscibile da aumento di Km invarianza di Vm rispetto alla cinetica senza inibitore, aumento Km + riduzione Vm rispetto alla cinetica senza inibitore mantenendo comunque andamento iperbolico del grafico V/[S], reversibile può essere non competitiva o allosterica, l'inibitore è diverso da S si lega a copie identiche del sito allosterico, CONTROLLO CHIMICO DEI PROCESSI ENZIMATICI include INIBIZIONE, INIBIZIONE può essere reversibile